摘要 | 第4-6页 |
Abstract | 第6-7页 |
英文缩写词表 | 第8-12页 |
第一章 引言 | 第12-27页 |
1.1 PCL的理化性质及应用 | 第12-15页 |
1.1.1 PCL的理化性质 | 第12-13页 |
1.1.2 PCL的应用 | 第13-15页 |
1.2 PCL的降解 | 第15-18页 |
1.2.1 PCL降解菌及降解酶 | 第15-17页 |
1.2.2 PCL降解机理 | 第17-18页 |
1.3 PCL的合成 | 第18-24页 |
1.3.1 化学合成法 | 第19-20页 |
1.3.2 生物酶促合成法 | 第20-24页 |
1.4 固定化技术的应用 | 第24-25页 |
1.5 论文的研究意义与目的 | 第25-27页 |
第二章 PCL解聚酶的特性分析 | 第27-37页 |
2.1 实验材料 | 第27-29页 |
2.1.1 实验菌株 | 第27页 |
2.1.2 实验药品 | 第27-28页 |
2.1.3 培养基 | 第28页 |
2.1.4 实验仪器 | 第28-29页 |
2.2 实验方法 | 第29-31页 |
2.2.1 粗酶粉的制备 | 第29-30页 |
2.2.2 气相色谱法测定转化率 | 第30页 |
2.2.3 催化不同链长的二酸二醇缩聚反应 | 第30页 |
2.2.4 催化内酯开环聚合反应 | 第30-31页 |
2.3 结果与分析 | 第31-35页 |
2.3.1 PCLase0801酶粉与PCLase1001酶粉的制备 | 第31页 |
2.3.2 PCLase0801与PCLase1001特性分析 | 第31-32页 |
2.3.3 催化不同链长的二酸二醇缩聚反应 | 第32-34页 |
2.3.4 催化内酯开环聚合反应 | 第34-35页 |
2.4 小结 | 第35-37页 |
第三章 脂肪酶类PCL解聚酶PCLase0801催化ε-己内酯开环聚合的研究 | 第37-60页 |
3.1 实验材料 | 第37-38页 |
3.1.1 实验对象 | 第37页 |
3.1.2 实验药品 | 第37-38页 |
3.1.3 实验仪器 | 第38页 |
3.2 实验方法 | 第38-42页 |
3.2.1 PCLase0801催化ε-己内酯开环聚合条件优化 | 第38-40页 |
3.2.2 PCLase0801催化ε-己内酯开环聚合Michaelis-Menten动力学分析 | 第40页 |
3.2.3 ε-己内酯开环聚合产物性质表征 | 第40-41页 |
3.2.4 固定化PCLase0801催化ε-己内酯开环聚合 | 第41-42页 |
3.3 结果与分析 | 第42-58页 |
3.3.1 PCLase0801催化ε-己内酯开环聚合条件优化 | 第42-48页 |
3.3.2 PCLase0801催化ε-己内酯开环聚合Michaelis-Menten动力学分析 | 第48-49页 |
3.3.3 ε-己内酯开环聚合产物性质表征 | 第49-56页 |
3.3.4 固定化PCLase0801催化ε-己内酯开环聚合 | 第56-58页 |
3.4 小结 | 第58-60页 |
第四章 角质酶类PCL解聚酶PCLase1001催化ε-己内酯开环聚合的研究 | 第60-79页 |
4.1 实验材料 | 第60-61页 |
4.1.1 实验对象 | 第60页 |
4.1.2 实验药品及仪器 | 第60-61页 |
4.2 实验方法 | 第61-62页 |
4.2.1 PCLase1001催化ε-己内酯开环聚合条件优化 | 第61页 |
4.2.2 PCLase1001催化ε-己内酯开环聚合Michaelis-Menten动力学分析 | 第61页 |
4.2.3 ε-己内酯开环聚合产物性质表征 | 第61-62页 |
4.2.4 固定化PCLase1001催化ε-己内酯开环聚合 | 第62页 |
4.3 结果与分析 | 第62-78页 |
4.3.1 PCLase1001催化ε-己内酯开环聚合条件优化 | 第62-68页 |
4.3.2 PCLase1001催化ε-己内酯开环聚合Michaelis-Menten动力学分析 | 第68-69页 |
4.3.3 ε-己内酯开环聚合产物性质表征 | 第69-76页 |
4.3.4 固定化PCLase1001催化ε-己内酯开环聚合 | 第76-78页 |
4.4 小结 | 第78-79页 |
结论 | 第79-82页 |
参考文献 | 第82-89页 |
致谢 | 第89页 |