| 摘要 | 第1-7页 |
| Abstract | 第7-11页 |
| 第一章 引言 | 第11-23页 |
| ·α-半乳糖苷酶的研究进展 | 第11-17页 |
| ·α-半乳糖苷酶的来源 | 第11-12页 |
| ·α-半乳糖苷酶的诱导 | 第12-13页 |
| ·α-半乳糖苷酶的性质 | 第13-14页 |
| ·α-半乳糖苷酶的分子特性 | 第14-15页 |
| ·α-半乳糖苷酶的底物特异性 | 第15-17页 |
| ·α-半乳糖苷酶的应用 | 第17页 |
| ·β-半乳糖苷酶的研究进展 | 第17-21页 |
| ·β-半乳糖苷酶概述 | 第17-18页 |
| ·β-半乳糖苷酶的性质 | 第18-19页 |
| ·β-半乳糖苷酶的基因克隆与表达 | 第19-20页 |
| ·β-半乳糖苷酶的结构 | 第20-21页 |
| ·β-半乳糖苷酶的应用 | 第21页 |
| ·毕赤酵母表达系统 | 第21-22页 |
| 本研究的目的和意义 | 第22-23页 |
| 第二章 来源于嗜酸真菌Bispora sp. MEY-1 的三个α-半乳糖苷酶基因的克隆、表达及性质研究 | 第23-52页 |
| ·实验材料 | 第23-24页 |
| ·菌株和质粒 | 第23页 |
| ·引物合成 | 第23页 |
| ·试剂盒、工具酶和生化试剂 | 第23页 |
| ·主要仪器 | 第23页 |
| ·培养基及主要溶液的配制 | 第23-24页 |
| ·实验方法 | 第24-36页 |
| ·α-半乳糖苷酶基因AgalB 和AgalC 的克隆 | 第24-29页 |
| ·三个α-半乳糖苷酶基因AgalA, AgalB, AgalC 在毕赤酵母中的表达 | 第29-33页 |
| ·三个重组α-半乳糖苷酶的纯化及脱糖基化处理 | 第33-35页 |
| ·三个重组α-半乳糖苷酶的酶学性质测定 | 第35页 |
| ·嗜酸真菌 Bispora sp. MEY-1 来源的 AgalB 和 Man5A 协同作用实验 | 第35-36页 |
| ·结果与分析 | 第36-50页 |
| ·α-半乳糖苷酶基因AgalB 和AgalC 的克隆 | 第36-40页 |
| ·α-半乳糖苷酶基因AgalA, AgalB, AgalC 在毕赤酵母中的表达 | 第40-41页 |
| ·α-半乳糖苷酶AgalA, AgalB, AgalC 的纯化 | 第41-43页 |
| ·α-半乳糖苷酶AgalA, AgalB, AgalC 的酶学性质分析 | 第43-48页 |
| ·嗜酸真菌 Bispora sp. MEY-1 来源的 AgalB 和 Man5A 共作用降解实验 | 第48-50页 |
| ·讨论 | 第50-52页 |
| 第三章 来源于嗜酸真菌Bispora sp. MEY-1 的β-半乳糖苷酶基因的表达及性质研究 | 第52-64页 |
| ·实验材料 | 第52-53页 |
| ·菌株和质粒 | 第52页 |
| ·引物合成 | 第52页 |
| ·试剂盒、工具酶和生化试剂 | 第52页 |
| ·主要仪器 | 第52页 |
| ·培养基及有关溶液的配制 | 第52-53页 |
| ·实验方法 | 第53-57页 |
| ·真核表达载体pPIC9-BgalA 的构建 | 第53-54页 |
| ·β-半乳糖苷酶基因BgalA 在毕赤酵母中的表达 | 第54-55页 |
| ·β-半乳糖苷酶BgalA 的纯化 | 第55页 |
| ·β-半乳糖苷酶BgalA 的酶学性质测定 | 第55-56页 |
| ·嗜酸真菌Bispora sp. MEY-1 来源的BgalA 在模拟人工胃液条件下水解牛奶实验 | 第56-57页 |
| ·结果与分析 | 第57-62页 |
| ·真核表达载体pPIC9-BgalA 的构建 | 第57页 |
| ·β-半乳糖苷酶基因BgalA 在毕赤酵母中的表达 | 第57-58页 |
| ·β-半乳糖苷酶BgalA 的纯化 | 第58页 |
| ·β-半乳糖苷酶BgalA 的酶学性质测定 | 第58-60页 |
| ·嗜酸真菌Bispora sp. MEY-1 来源的BgalA 与商业乳糖酶在模拟人工胃液条件下水解牛奶实验 | 第60-62页 |
| ·讨论 | 第62-64页 |
| 第四章 全文结论 | 第64-65页 |
| 参考文献 | 第65-75页 |
| 致谢 | 第75-76页 |
| 作者简历 | 第76页 |
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