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当前位置:教育论文中心首页--硕士论文--牛IFN-α0、IFN-α2、IFN-α0/LFB的酵母表达及其理化与生物学特性鉴定
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牛IFN-α0、IFN-α2、IFN-α0/LFB的酵母表达及其理化与生物学特性鉴定
 
     论文目录
 
摘要第10-11页
英文摘要第11页
1 前言第13-20页
    1.1 干扰素概述第13-14页
        1.1.1 干扰素的来源与定义第13页
        1.1.2 干扰素的分类第13-14页
    1.2 IFN-α 研究进展第14页
        1.2.1 IFN-α 家族研究进展第14页
        1.2.2 IFN-α 的生物学活性研究进展第14页
    1.3 Bo IFN-α 研究进展第14-15页
        1.3.1 Bo IFN-α 的特征第14-15页
        1.3.2 重组Bo IFN-α 的研究进展第15页
    1.4 牛乳铁蛋白素研究进展第15-18页
        1.4.1 牛乳铁蛋白素的发现第15-16页
        1.4.2 牛乳铁蛋白素衍生物概述第16-17页
        1.4.3 基因工程方法表达牛乳铁蛋白素及其应用第17-18页
    1.5 利用巴斯德毕赤酵母表达外源蛋白的研究第18-19页
        1.5.1 巴斯德毕赤酵母的特点第18-19页
        1.5.2 巴斯德毕赤酵母的应用第19页
    1.6 研究的目的与意义第19-20页
2 材料与方法第20-31页
    2.1 材料第20-21页
        2.1.1 病毒、质粒、宿主菌、细胞和血清第20页
        2.1.2 主要试剂第20页
        2.1.3 主要仪器和设备第20-21页
    2.2 试验方法第21-26页
        2.2.1 Bo IFN-α0/2 成熟肽基因的克隆及序列分析第21-22页
        2.2.2 重组酵母表达载体p PICZαA-Bo IFN-α0/2 的构建及鉴定第22-23页
        2.2.3 重组质粒p PICZαA-Bo IFN-α0/2 电转化巴斯德毕赤酵母第23页
        2.2.4 重组酵母的PCR鉴定第23-24页
        2.2.5 重组Bo IFN-α0/2 的表达与初步纯化第24页
        2.2.6 重组Bo IFN-α0/2 的SDS-PAGE鉴定和Western blot分析第24页
        2.2.7 重组Bo IFN-α0/2 体外抗病毒活性分析第24-25页
        2.2.8 重组Bo IFN-α0/2 理化性质分析第25-26页
    2.3 Bo IFN-α0/LFB融合蛋白的表达与生物活性鉴定第26-31页
        2.3.1 Bo IFN-α0/LFB融合基因的获得第26-27页
        2.3.2 重组酵母表达质粒的构建及鉴定第27-29页
        2.3.3 重组酵母的电转化及鉴定第29页
        2.3.4 Bo IFN-α0/LFB融合蛋白的表达与初步纯化第29页
        2.3.5 重组Bo IFN-α0/LFB的SDS-PAGE鉴定和Western blot分析第29-30页
        2.3.6 Bo IFN-α0/LFB融合蛋白的生物活性第30页
        2.3.7 数据统计第30-31页
3 结果与分析第31-45页
    3.1 Bo IFN-α0/2 成熟肽基因的克隆第31-33页
        3.1.1 Bo IFN-α0/2 成熟肽基因的PCR扩增第31页
        3.1.2 重组质粒p EASY-Blunt-Simple-Bo IFN-α0/2 的酶切鉴定第31页
        3.1.3 Bo IFN-α0/2 成熟肽序列的分析第31-33页
    3.2 重组酵母表达载体的构建及鉴定第33页
    3.3 重组酵母的PCR鉴定第33-34页
    3.4 Bo IFN-α0/2 重组蛋白的SDS-PAGE和Western blot分析第34页
    3.5 重组Bo IFN-α0/2 体外抗病毒活性分析第34-36页
        3.5.1 重组Bo IFN-α0/2 抗VSV的活性第34-36页
        3.5.2 重组Bo IFN-α0/2 抗VSV活性阻断分析第36页
        3.5.3 重组Bo IFN-α0/2 对IBRV的抗病毒效果第36页
    3.6 重组Bo IFN-α0/2 理化性质分析第36-37页
        3.6.1 重组Bo IFN-α0/2 胰酶敏感性分析第36页
        3.6.2 重组Bo IFN-α0/2 p H敏感性分析第36-37页
        3.6.3 重组Bo IFN-α0/2 温度敏感性分析第37页
    3.7 Bo IFN-α0/LFB融合蛋白的表达与生物活性鉴定第37-39页
        3.7.1 Bo IFN-α0/LFB融合基因的PCR扩增第37-39页
    3.8 重组酵母表达载体的构建及鉴定第39-40页
        3.8.1 p PICZαA-Bo IFN-α0-LFB的构建及鉴定第39页
        3.8.2 p GAPZαA-Bo IFN-α0-LFB和p GAPZαA-LFB-Bo IFN-α0 的构建及鉴定第39-40页
    3.9 重组酵母的PCR鉴定第40-41页
        3.9.1 重组酵母GS115-p PICZαA-Bo IFN-α0-LFB的鉴定第40页
        3.9.2 重组酵母GS115-pGAPZαA-Bo IFN-α0-LFB的鉴定第40-41页
        3.9.3 重组酵母GS115-pGAPZαA-LFB-Bo IFN-α0 的鉴定第41页
    3.10 Bo IFN-α0/LFB融合蛋白的SDS-PAGE和Western blot分析第41-42页
    3.11 Bo IFN-α0/LFB融合蛋白的生物活性第42-45页
        3.11.1 Bo IFN-α0/LFB融合蛋白体外抗VSV活性分析第42页
        3.11.2 Bo IFN-α0/LFB融合蛋白体外抗金黄色葡萄球菌最小抑菌浓度的测定第42-45页
4 讨论第45-48页
    4.1 Bo IFN-α 多基因家族的研究及其亚型的划分第45页
    4.2 Bo IFN-α0/2 的特性及分析第45-46页
    4.3 Bo IFN-α0/LFB融合蛋白的生物活性第46页
    4.4 Bo IFN-α0/LFB融合蛋白缺乏抗菌活性的分析第46-48页
5 结论第48-49页
致谢第49-50页
参考文献第50-55页
攻读硕士学位期间发表的学术论文第55页

 
 
论文编号BS2800509,这篇论文共55
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