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麦胚凝集素亲和色谱富集糖肽过程中的肽键裂解

【定量化学分析】蛋白质的糖基化是最普遍也是最重要的翻译后修饰之一,超过50%的蛋白质发生糖基化修饰[1];而在发生了翻译后修饰的蛋白质中,超过90%发生的是糖基化修饰[2]。蛋白质的糖基化与许多重要的生物进程(如细胞黏附、受体激活、信号转导等[3])关系密切,近年来的研究也表明很多遗传和后天的疾病[4]以及各种癌症[5,6]都是糖蛋白寡糖链结构改变的结果,因此糖蛋白的研究在疾病诊断和治疗的实验室研究中有着重要的地位,已成为蛋白质组学研究中的重要分支,即糖蛋白质组学。糖蛋白质组学研究采用的样本通常都具有高度的复杂性,因此对样本进行有效的分离或富集是保障蛋白质鉴定成功率的最重要的因素之一。各种植物凝集素对不同的糖型具有很好的亲和作用,因此凝集素亲和色谱成为糖蛋白质组学中最常用的糖蛋白或糖肽的富集策略。麦胚凝集素(WGA)是一种可以特异性地与β1-4或β1-2连接的N-乙酰葡萄糖胺及唾液酸发生亲和作用的一种凝集素[7],由于其能够特异亲和的糖链结构类型普遍存在于糖蛋白中,特别是N-连接糖蛋白,因此已成为最常用的凝集素之一,在蛋白质组学中有着广泛的应用,国内的研究者已经成功地建立了健康人肝脏麦胚凝集素亲和型糖蛋白的表达谱[8]。采用凝集素对蛋白酶切肽段混合物中的糖肽进行亲和富集是最经常使用的策略之一[9-14]。但是,我们在糖蛋白质组学研究中发现,应用麦胚凝集素亲和色谱对标准糖蛋白的酶切产物进行亲和分离,各个酶解肽段混合物中均有某些肽段发生降解,从而产生一些非理论酶切位点的肽段。我们对这些肽段的氨基酸序列进行了统计分析,找到了一些降解的规律,证实麦胚凝集素用于糖肽亲和富集时会导致部分肽段降解,为采用麦胚凝集素亲和提取糖肽的研究策略提供了参考信息。
1 材料与方法
1.1 仪器与试剂
质谱系统:4700Proteom ics Analyzer,带基质辅助激光解吸电离飞行时间质谱(MALDI-TOF-TOF MS),控制代写论文软件为4700Explorer(美国ABI公司)。采用正离子反射检测模式(positive ref
 
 
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